タンパク質表面での反応を制御するペプチドの構造機能化
【研究分野】化学系薬学
【研究キーワード】
ペプチド / 水素結合 / ヘリックス / S-NO化 / S-ニトロソ化 / プロリン / ヘリックス分子 / タンパク質の表面認識 / 薬学 / 有機化学 / アミド / トランスニトロソ化 / ニトロソアミン / 非平面化 / TRPチャネル / N-ニトロソアミン / 可視光照射 / アミド結合 / シス-トランス動的平衡 / トランス-アミド
【研究成果の概要】
タンパク質表面での反応を制御するペプチドの構造機能化をめざし、橋頭位置換基の水素結合による窒素ピラミッド化構造の変化の基礎的な構造論の研究を推進した。非平面アミドのカルボニル酸素上の電子密度は平面アミドと比べて減少しているため、水素結合(プロトン化)は主に窒素上で起こると考えられていた。7-アザビシクロ[2.2.1]ヘプタンアミドは、二環性骨格の架橋C-N-C原子で形成される平面からアミドが傾き窒素がピラミッド化した非平面アミド構造を取る。溶液構造の検討を行った。NMRを用いて橋頭位のヒドロキシル基の水素の温度依存性を求めると、水素結合を形成していることが分かった。
【研究代表者】
【研究協力者】 |
フィルマン | |
猪股 悟 | |
ザイ ルーハン | |
オカンポ ディエゴ | |
尾谷 優子 | |
池田 博隆 | |
川幡 正俊 | |
山口 健太郎 | |
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【研究種目】基盤研究(B)
【研究期間】2014-04-01 - 2017-03-31
【配分額】15,600千円 (直接経費: 12,000千円、間接経費: 3,600千円)