1．タンパク質の切断と膜結合で活性中心が開く 研究グループは、AlphaFold＊４による構造予測を出発点に、全原子分子動力学シミュレーション＊５を行いました。その結果、C末端が切断されていないAtg15では、タンパク質表面に露出した疎水性領域HR1〜HR4が互いにかみ合い、酵素反応を担う活性中心が閉じた状態に固定されることが示されました。一方、液胞内のタンパク質分解酵素によってC末端が切断され、HR4が取り除かれると、この固定が弱まり、Atg15は開いた状態をとることができるようになりました。さらに膜へ結合すると、HR...

本研究グループは、クライオ電子顕微鏡＊２を用いて、RP4-Pilusの構造を2.74 Å分解能で決定することに成功しました（図1）。・RP4-Pilusの構造的特徴（TrbCピリンの環状化と脂質非依存的な性線毛の組立）RP4-Pilusは筒状の構造をとっており、構成の最小単位であるTrbCピリンは3本のα-Helixから構成され、N末端のSer1とC末端のGly78がペプチド結合を形成することにより環状化していることが構造学的に確認されました（図1、2）。これは過去の質...

横浜市立大学大学院生命医科学研究科 構造創薬科学研究室の石本直偉士助教とImperial College London、Oxford大学、Texas大学の国際共同研究グループは、細菌間の遺伝物質の伝達（接合＊１）に関わる性線毛H-Pilusの構成タンパク質TrhAの分子内環状化における残基の役割と、性線毛表面の静電的性質が接合効率に与える影響を明らかにしました。細菌は...

本研究グループは、クライオ電子顕微鏡＊３により、IncHプラスミド由来のH-Pilusの高分解能での構造解析に成功しました（図1, 2）。H-Pilusはこれまで報告されてきたPilusと同様のα-Helixとループから構成されていた一方で、構成単位のピリン（H-pilusの構成タンパク質：TrhA）はN末端とC末端が結合し環状化していることを明らかにしました（図1, 2b, c）。ピリンの環状化は質量分析を中心にこれまでも報告[2]されてきましたが、構造学的情報はありませんでした。本研究では、この環状化したピリンを世界ではじめ...